Share to: share facebook share twitter share wa share telegram print page

Katepsin

Katepsin
Struktura katepsina K
Identifikatori
SimbolCTP
PfamPF00112
Pfam klanCL0125
InterProIPR000668
SMARTPept_C1
PROSITEPDOC00126
MEROPSC1
SCOP21aec / SCOPe / SUPFAM
Dostupne proteinske strukture:
Pfam  strukture / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumsažetak strukture

Katepsini (grč. kata = dolje + hepsein = vrije; skr. CTS) su proteazni (enzimi koji razgrađuju proteine), nađeni kod svih životinja, kao i ostalih organizama.

Postoji oko desetak članova ove porodice, koji se izdvajaju po svojoj strukturi, katalitskom mehanizmu i koje proteine razlažu. Većina članova koji postaju aktivni na niskom pH nađena je u lizosomima. Dakle, aktivnost enzima ove porodice se odvija gotovo u potpunosti unutar tih organela. Postoje, međutim, iznimke kao što je katepsin K, koji djeluje vanćelijski, nakon lučenja osteoklasta u resorpciji kosti.[1][2][3]

Katepsin S ima ključnu ulogu u ćelijskom prometu sisara, npr. u resorpciji kostiju. Oni degradiraju polipeptide i odlikuju se specifičnošću odgovarajuće podloge.[4][5][6][7]

Klasifikacija

Klinički značaj

Katepsini su uključeni i u više bolesnih stanja i poremećaja, kao što su:

Također pogledajte

Reference

  1. ^ Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press. ISBN 9781855781580; ISBN 1855781581.
  2. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  3. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  4. ^ Palmer T., Bonner P. L. (2007): Enzymes: Biochemistry, biotechnology, clinical hemistry. Woodhead Publishing, ISBN 978-1-904275-27-5.
  5. ^ Bugg T. (1997): An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Science, Oxford, ISBN 0-86542-793-3.
  6. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  7. ^ Voet D., Voet J. (1995): Biochemistry, 2nd Ed. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.
  8. ^ Nomura T, Katunuma N (februar 2005). "Involvement of cathepsins in the invasion, metastasis and proliferation of cancer cells" (PDF). J. Med. Invest. 52 (1–2): 1–9. doi:10.2152/jmi.52.1. PMID 15751268.
  9. ^ Lipton P (oktobar 1999). "Ischemic cell death in brain neurons". Physiol. Rev. 79 (4): 1431–568. PMID 10508238.
  10. ^ Yamashima T (2013). "Reconsider Alzheimer's disease by the 'calpain-cathepsin hypothesis'--a perspective review". PROGRESS IN NEUROLOGY. 105: 1–23. doi:10.1016/j.pneurobio.2013.02.004. PMID 23499711.
  11. ^ Raptis SZ, Shapiro SD, Simmons PM, Cheng AM, Pham CT (juni 2005). "Serine protease cathepsin G regulates adhesion-dependent neutrophil effector functions by modulating integrin clustering". Immunity. 22 (6): 679–91. doi:10.1016/j.immuni.2005.03.015. PMID 15963783.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  12. ^ Chandran K (2005). "Endosomal Proteolysis of the Ebola Virus Glycoprotein Is Necessary for Infection". Science. 308: 1643–1645. doi:10.1126/science.1110656. PMID 15831716.
  13. ^ Im E, Kazlauskas A (mart 2007). "The role of cathepsins in ocular physiology and pathology". Exp. Eye Res. 84 (3): 383–8. doi:10.1016/j.exer.2006.05.017. PMID 16893541.

Vanjski linkovi

Kembali kehalaman sebelumnya