Al mitocondri de les cèl·lules eucariotes i les procariotes aeròbiques, el citocrom b és un component del complex III de la cadena respiratòria (EC1.10.2.2), també conegut com a complex bc1 o ubiquinol-citocrom c reductasa. Als cloroplasts de les plantes i als cianobacteris, hi ha una proteïna anàloga, el citocrom b6, un component de la plastoquinona-plastocianina reductasa (EC1.10.99.1), també conegut com a complex b6f. Aquests complexos es troben implicats en el transport d'electrons i la generació d'ATP i, per tant, tenen un paper vital dins la cèl·lula.
Estructura
El citocrom b/b6[3][4] és una proteïna integral de la membrana formada per aproximadament 400 residus d'aminoàcid que probablement tenen 8 segments de transmembrana. En plantes i cianobacteris, el citocrome b6 està format per dues subunitats codificats pels gens petB i petD. El citocrom b/b6 enllaça de forma no-covalent dos grups hemo, coneguts com a b562 i b566. Es postula que quatre residus d'histidina conservada són els lligands dels àtoms de ferro d'aquests dos grups hemo.
Ús en filogènia
El citocrom b s'utilitza habitualment per determinar les relacions filogenètiques entre organismes degut a la variabilitat de la seva seqüència. Es considera que és més útil alhora de determinar relacions dins d'una família o d'un gènere. Els estudis comparatius del citocrom b han donat lloc a nous esquemes de classificació i s'han utilitzat per assignar espècies de nova descripció a gèneres determinats. També han estat útils per aprofundir en la comprensió de les relacions evolutives.[5]
Importància clínica
Les mutacions del citocrom b causen principalment intolerància a l'exercici en pacients humans, encara que s'ha informat d'altres múltiples patologies rares i severes.[6]
↑Howell, N «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol., vol.29, n.2, 8-1989, pp.157–169. DOI: 10.1007/BF02100114. PMID: 2509716.(anglès)
↑Esposti, MD; De Vries, S; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta, vol.1143, n.3, 7-1993, pp.243–271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID: 8329437.(anglès)
↑Howell, N «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol., vol.29, n.2, 1989, pp.157–169. DOI: 10.1007/BF02100114. PMID: 2509716.(anglès)
↑Esposti, MD; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A; De Vries, S «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta, vol.1143, n.3, 1993, pp.243–271. DOI: 10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID: 8329437.(anglès)
↑Siregar, JE; Syafruddin, D; Matsuoka, H; Kita, K; Marzuki, S «Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene». Parasitology International, vol.57, n.2, 6-2008, pp.229–232. DOI: 10.1016/j.parint.2007.12.002. PMID: 18248769.(anglès)