Importinecomplexen bestaan uit een α- en een β-eenheid, waarvan er ten minste zeven respectievelijk vier celtype-specifieke isovormen van zijn. Enkele van deze specifieke isovormen kunnen zelfstandig functioneren en worden aan geduid als importine, dus zonder α of β.
Het importine-α herkent het kernlokaliseringssignaal en gaat er een verbinding mee aan. Het dimere complex maakt zich nu met behulp van importine-β vast aan de kernporie. Vervolgens wordt het kerneiwit de kern ingebracht. In de celkern dissocieert het complex.
Mechanisme achter het importeren van proteïnen
Proteïnen (eiwitten) komen de kern binnen via de kernenvelop. De kernenvelop bestaat uit twee concentrische membranen, de buiten- en de binnenmembraan. De buiten- en de binnenmembraan zijn op veel plaatsen met elkaar verbonden via kanalen (kernporiën) tussen het cytoplasma en het kernplasma. De kanalen worden gebruikt door de kernporiecomplexen (NPCs): complexe multiproteïne structuren die meewerken aan het transport door de kernmembraan.
Een proteïne getransleerd met een NLS zal zich sterk binden aan importine, waarna het door de kernporie wordt getransporteerd. Op dit moment bindt Ran-GTP zich aan het importine-proteïne complex, waardoor het importine haar affiniteit met het proteïne verliest. Het proteïne komt vrij en het Ran-GTP/importine complex zal de kern uitgaan door de kernporie. Een GTPase-activating protein (GAP) in het cytoplasma hydrolyseert het Ran-GTP in GDP, waardoor er een verandering optreedt in Ran en het zijn affiniteit met importine verliest. Importine komt vrij en Ran-GDP gaat terug naar de kern waar een Guanine nucleotide exchange factor (GEF) het GDP terugverandert in GTP.
Typen te importeren eiwitten
Veel verschillende eiwitten kunnen door importine in de celkern geïmporteerd worden. Vaak vereisen verschillende eiwitten verschillende combinaties van α en β. Hieronder staan enkele voorbeelden.