KDR

KDR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1VR2, 1Y6A, 1Y6B, 1YWN, 2M59, 2MET, 2MEU, 2OH4, 2P2H, 2P2I, 2QU5, 2QU6, 2RL5, 2X1W, 2X1X, 2XIR, 3B8Q, 3B8R, 3BE2, 3C7Q, 3CJF, 3CJG, 3CP9, 3CPB, 3CPC, 3DTW, 3EFL, 3EWH, 3KVQ, 3S35, 3S36, 3S37, 3U6J, 3VHE, 3VHK, 3VID, 3VNT, 3VO3, 3WZD, 3WZE, 4AG8, 4AGC, 4AGD, 4ASD, 4ASE, 5EW3
Ідентифікатори
Символи	KDR, CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, Kinase insert domain receptor
Зовнішні ІД	OMIM: 191306 MGI: 96683 HomoloGene: 55639 GeneCards: KDR
Реагує на сполуку
	аксітініб, cabozantinib, cediranib, lenvatinib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, регорафеніб, semaxanib, сорафеніб, сунітиніб, tivozanib, vandetanib, vatalanib, Нінтеданіб, altiratinib, bms-690514, brivanib, cep-11981, CHIR-265, cp-547632, enmd-981693, famitinib, golvatinib, lucitanib, orantinib, VEGF receptor tyrosine kinase inhibitor III
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • Hsp90 protein binding; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • growth factor binding; • vascular endothelial growth factor binding; • kinase activity; • integrin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • vascular endothelial growth factor-activated receptor activity; • protein tyrosine kinase activity; • identical protein binding; • receptor tyrosine kinase; • transmembrane signaling receptor activity; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • комплекс Ґольджі; • мембрана; • integral component of plasma membrane; • extracellular region; • міжклітинні контакти; • early endosome; • membrane raft; • sorting endosome; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • клітинне ядро; • ендосома; • клітинна мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • receptor complex;
Біологічний процес	• negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • диференціація клітин; • positive regulation of protein phosphorylation; • positive regulation of mitochondrial fission; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • фосфорилювання; • extracellular matrix organization; • negative regulation of apoptotic process; • positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process; • cell migration involved in sprouting angiogenesis; • positive regulation of angiogenesis; • васкулогенез; • positive regulation of endothelial cell migration; • multicellular organism development; • protein phosphorylation; • positive regulation of macroautophagy; • positive regulation of mitochondrial depolarization; • positive regulation of vasculogenesis; • embryonic hemopoiesis; • endothelium development; • regulation of cell shape; • positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • peptidyl-tyrosine autophosphorylation; • protein autophosphorylation; • positive regulation of focal adhesion assembly; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • GO:0022415 viral process; • calcium-mediated signaling using intracellular calcium source; • positive regulation of MAPK cascade; • positive regulation of positive chemotaxis; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of cell population proliferation; • Ангіогенез; • positive regulation of cell migration; • protein kinase B signaling; • ERK1 and ERK2 cascade; • negative regulation of gene expression; • positive regulation of blood vessel endothelial cell migration; • cellular response to hydrogen sulfide; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • negative regulation of signal transduction; • sprouting angiogenesis; • cell migration; • endothelial cell differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3791
	16542
	ENSG00000128052
	ENSMUSG00000062960
	P35968
	P35918; Q8VCD0
	NM_002253
	NM_010612; NM_001363216
	NP_002244
	NP_034742; NP_001350145
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

KDR (англ. Kinase insert domain receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 356 амінокислот, а молекулярна маса — 151 527^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQSKVLLAVA	LWLCVETRAA	SVGLPSVSLD	LPRLSIQKDI	LTIKANTTLQ
ITCRGQRDLD	WLWPNNQSGS	EQRVEVTECS	DGLFCKTLTI	PKVIGNDTGA
YKCFYRETDL	ASVIYVYVQD	YRSPFIASVS	DQHGVVYITE	NKNKTVVIPC
LGSISNLNVS	LCARYPEKRF	VPDGNRISWD	SKKGFTIPSY	MISYAGMVFC
EAKINDESYQ	SIMYIVVVVG	YRIYDVVLSP	SHGIELSVGE	KLVLNCTART
ELNVGIDFNW	EYPSSKHQHK	KLVNRDLKTQ	SGSEMKKFLS	TLTIDGVTRS
DQGLYTCAAS	SGLMTKKNST	FVRVHEKPFV	AFGSGMESLV	EATVGERVRI
PAKYLGYPPP	EIKWYKNGIP	LESNHTIKAG	HVLTIMEVSE	RDTGNYTVIL
TNPISKEKQS	HVVSLVVYVP	PQIGEKSLIS	PVDSYQYGTT	QTLTCTVYAI
PPPHHIHWYW	QLEEECANEP	SQAVSVTNPY	PCEEWRSVED	FQGGNKIEVN
KNQFALIEGK	NKTVSTLVIQ	AANVSALYKC	EAVNKVGRGE	RVISFHVTRG
PEITLQPDMQ	PTEQESVSLW	CTADRSTFEN	LTWYKLGPQP	LPIHVGELPT
PVCKNLDTLW	KLNATMFSNS	TNDILIMELK	NASLQDQGDY	VCLAQDRKTK
KRHCVVRQLT	VLERVAPTIT	GNLENQTTSI	GESIEVSCTA	SGNPPPQIMW
FKDNETLVED	SGIVLKDGNR	NLTIRRVRKE	DEGLYTCQAC	SVLGCAKVEA
FFIIEGAQEK	TNLEIIILVG	TAVIAMFFWL	LLVIILRTVK	RANGGELKTG
YLSIVMDPDE	LPLDEHCERL	PYDASKWEFP	RDRLKLGKPL	GRGAFGQVIE
ADAFGIDKTA	TCRTVAVKML	KEGATHSEHR	ALMSELKILI	HIGHHLNVVN
LLGACTKPGG	PLMVIVEFCK	FGNLSTYLRS	KRNEFVPYKT	KGARFRQGKD
YVGAIPVDLK	RRLDSITSSQ	SSASSGFVEE	KSLSDVEEEE	APEDLYKDFL
TLEHLICYSF	QVAKGMEFLA	SRKCIHRDLA	ARNILLSEKN	VVKICDFGLA
RDIYKDPDYV	RKGDARLPLK	WMAPETIFDR	VYTIQSDVWS	FGVLLWEIFS
LGASPYPGVK	IDEEFCRRLK	EGTRMRAPDY	TTPEMYQTML	DCWHGEPSQR
PTFSELVEHL	GNLLQANAQQ	DGKDYIVLPI	SETLSMEEDS	GLSLPTSPVS
CMEEEEVCDP	KFHYDNTAGI	SQYLQNSKRK	SRPVSVKTFE	DIPLEEPEVK
VIPDDNQTDS	GMVLASEELK	TLEDRTKLSP	SFGGMVPSKS	RESVASEGSN
QTSGYQSGYH	SDDTDTTVYS	SEEAELLKLI	EIGVQTGSTA	QILQPDSGTT
LSSPPV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, ангіогенез, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, клітинних контактах, ендоплазматичному ретикулумі, цитоплазматичних везикулах, ендосомах. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Takahashi T., Shibuya M. (1997). The 230 kDa mature form of KDR/Flk-1 (VEGF receptor-2) activates the PLC-gamma pathway and partially induces mitotic signals in NIH3T3 fibroblasts. Oncogene. 14: 2079—2089. PMID 9160888 DOI:10.1038/sj.onc.1201047
Kroll J., Waltenberger J. (1998). VEGF-A induces expression of eNOS and iNOS in endothelial cells via VEGF receptor-2 (KDR). Biochem. Biophys. Res. Commun. 252: 743—746. PMID 9837777 DOI:10.1006/bbrc.1998.9719
Kroll J., Waltenberger J. (1999). A novel function of VEGF receptor-2 (KDR): rapid release of nitric oxide in response to VEGF-A stimulation in endothelial cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 265: 636—639. PMID 10600473 DOI:10.1006/bbrc.1999.1729
Dougher M., Terman B.I. (1999). Autophosphorylation of KDR in the kinase domain is required for maximal VEGF-stimulated kinase activity and receptor internalization. Oncogene. 18: 1619—1627. PMID 10102632 DOI:10.1038/sj.onc.1202478
Takahashi T., Yamaguchi S., Chida K., Shibuya M. (2001). A single autophosphorylation site on KDR/Flk-1 is essential for VEGF-A-dependent activation of PLC-gamma and DNA synthesis in vascular endothelial cells. EMBO J. 20: 2768—2778. PMID 11387210 DOI:10.1093/emboj/20.11.2768

Примітки

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з kinase insert domain receptor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6307 (англ.) . Архів оригіналу за 25 червня 2017. Процитовано 30 серпня 2017. [Архівовано 2017-06-25 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P35968 (англ.) . Архів оригіналу за 16 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 4

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з kinase insert domain receptor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6307 (англ.) . Архів оригіналу за 25 червня 2017. Процитовано 30 серпня 2017. [Архівовано 2017-06-25 у Wayback Machine.]

[UniProt-5] UniProt, P35968 (англ.) . Архів оригіналу за 16 серпня 2017. Процитовано 30 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]