CD49d

CD49 antigen-like family member D, Integrin alpha-IV, VLA-4 subunit alpha, CD-antigen: CD49d

Integrin alpha-4
Andere Namen

CD49 antigen-like family member D, Integrin alpha-IV, VLA-4 subunit alpha, CD-antigen: CD49d

Vorhandene Strukturdaten: PDB 3V4P, PDB 3V4V, PDB 4HKC

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1.032 Aminosäuren, 114.900 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 3676
Ensembl ENSG00000115232
UniProt P13612
Refseq (mRNA) NM_000885.5
Refseq (Protein) NP_000876.3
PubMed-Suche 3676

Integrin α-4 (synonym CD49d) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.

Eigenschaften

Integrin α-4 ist ein Zelladhäsionsmolekül. Es bildet mit Integrin beta-1 oder Integrin beta-7 einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin und VCAM1. Es bindet an die Aminosäuresequenz GluIleAspSer (QIDS) im Fibronectin. Integrin α-4 ist glykosyliert und phosphoryliert. Im Gegensatz zu anderen alpha-Integrinen enthält Integrin alpha-4 keine I-Domäne und wird nicht durch Proteolyse aktiviert. Der Komplex aus alpha-4 und beta-1 wird als VLA-4 bezeichnet und bindet an Fraktalkin und PLA2G2A an unterschiedlichen Bindungsstellen, wobei die Bindung an PLA2G2A die Affinität der Bindung von Fraktalkine erhöht. Der Komplex aus alpha-4 und beta-7 bindet die Sequenz LeuAspThr in MADCAM1. Integrin α-4 ist an der Entstehung der chronisch-lymphatischen Leukämie beteiligt.[1] Der Antikörper Natalizumab bindet an Integrin α-4 und wird zur Behandlung der multiplen Sklerose eingesetzt.

Integrin α-4 bindet an LGALS8[2] und Paxillin.[3][4]

Einzelnachweise

  1. ↑ C. Chen, S. Puvvada: Prognostic Factors for Chronic Lymphocytic Leukemia. In: Current hematologic malignancy reports. Band 11, Nummer 1, Februar 2016, S. 37–42, doi:10.1007/s11899-015-0294-x, PMID 26748932.
  2. ↑ Hadari YR, Arbel-Goren R, Levy Y, Amsterdam A, Alon R, Zakut R, Zick Y: Galectin-8 binding to integrins inhibits cell adhesion and induces apoptosis. In: J. Cell. Sci. 113. Jahrgang, Pt 13, 2000, S. 2385–97, PMID 10852818 (englisch).
  3. ↑ Han J, Liu S, Rose DM, Schlaepfer DD, McDonald H, Ginsberg MH: Phosphorylation of the integrin alpha 4 cytoplasmic domain regulates paxillin binding. In: J. Biol. Chem. 276. Jahrgang, Nr. 44, November 2001, S. 40903–9, doi:10.1074/jbc.M102665200, PMID 11533025 (englisch).
  4. ↑ Liu S, Kiosses WB, Rose DM, Slepak M, Salgia R, Griffin JD, Turner CE, Schwartz MA, Ginsberg MH: A fragment of paxillin binds the alpha 4 integrin cytoplasmic domain (tail) and selectively inhibits alpha 4-mediated cell migration. In: J. Biol. Chem. 277. Jahrgang, Nr. 23, Juni 2002, S. 20887–94, doi:10.1074/jbc.M110928200, PMID 11919182 (englisch).

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