Transketolase

Transketolase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 623 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Calcium, Thiaminpyrophosphat
Bezeichner
Gen-Name TKT
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.2.1.1, Transferase
Reaktionsart Transfer einer Ketolgruppe
Substrat Xylulose-5-phosphat + D-Ribose-5-phosphat
Produkte D-Glycerinaldehyd-3-phosphat + Sedoheptulose-7-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Transketolase
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Transketolase (TK) (Gen: TKT) ist der Name für Enzyme, die eine Ketogruppe von Xylulose-5-phosphat auf ein Aldol übertragen, meist Ribose-5-phosphat. Dieser Reaktionsschritt, zusammen mit dem der Transaldolase, verbindet die Glykolyse mit dem Pentosephosphatweg. Transketolasen kommen in Bakterien, Pflanzen und Tieren vor. In Säugetieren haben sich mehrere Isoformen gebildet, wie beispielsweise Transketolase-like-1. Mutationen am TKT-Gen führen zum Mangel an Transketolase-Aktivität, was zusammen mit Mangel an ihrem Coenzym Thiamin (Vitamin B1) zum Wernicke-Korsakow-Syndrom bei Alkoholikern führt.[1]

Katalysierte Reaktion

Xylulose-5-phosphat + D-Ribose-5-phosphat
D-Glycerinaldehyd-3-phosphat + Sedoheptulose-7-phosphat

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt P29401
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Hexosemonophosphatweg – Lern- und Lehrmaterialien

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