Triokinase (TK, auch Triosekinase oder Glycerinaldehydkinase genannt^[1]) ist ein Enzym, das die Phosphorylierung von Dihydroxyaceton sowie von Glycerinaldehyd katalysiert. Die Stoffwechselprodukte werden in der Glykolyse weiterverarbeitet.^[2]

Zur weiteren Umsetzung von D-Glycerinaldehyd gibt es drei mögliche Wege, wobei die Phosphorylierung von D-Glycerinaldehyd mithilfe der Triokinase aufgrund seines niedrigen K_m-Wertes (0,01 mM) der bevorzugte Weg ist. Ungefähr 90 % des gebildeten D-Glycerinaldehyds aus Fructose wird auf diesem Weg verstoffwechselt. Außerdem weist die Triokinase in der Leber von Säugetieren eine hohe Aktivität auf.^[3] Bei einer D-Glycerinaldehyd-Konzentration von 10 mM wird das für die Phosphorylierung gebrauchte ATP in einer Leberzelle aufgebraucht.^[4]

+ ATP ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ + ADP + H⁺

1) Dihydroxyaceton wird mithilfe der Triosekinase unter ATP-Verbrauch zu Dihydroxyacetonphosphat phosphoryliert.

• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 473.

1. ↑ DocCheck Medical Services GmbH: Fructoseabbau. Abgerufen am 26. Juni 2022. 
2. ↑ Ernest Lindbergh: Hemolytic Anemia in Disorders of Red Cell Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-1-4684-2457-7, S. 13 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche). 
3. ↑ D. Burman, J.B. Holton: Inherited Disorders of Carbohydrate Metabolism: Monograph based upon Proceedings of the Sixteenth Symposium of The Society for the Study of Inborn Errors of Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-94-009-9215-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche). 
4. ↑ Peter J. O’Brien, William Robert Bruce: Endogenous Toxins, 2 Volume Set: Targets for Disease Treatment and Prevention. John Wiley & Sons, 2009, ISBN 978-3-527-32363-0, S. 189 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).