Acétylcholinestérase

Domaine protéique
Pfam	PF00135
InterPro	IPR002018
PROSITE	PDOC00112
SCOP	1acj
SUPERFAMILY	1acj
Famille OPM	135
Protéine OPM	1p0i
CDD	cd00312

Données clés
N° EC	EC 3.1.1.7
N° CAS	9000-81-1
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	Acétylcholinestérase
	; Structure d'une acétylcholinestérase humaine (PDB 1B41)
Caractéristiques générales
Symbole	ACHE
N° EC	3.1.1.7
Homo sapiens
Locus	7q22.1
Masse moléculaire	67 796 Da
Nombre de résidus	614 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	43
HUGO	108
OMIM	100740
UniProt	P22303
RefSeq (ARNm)	NM_000665.4, NM_001282449.1, NM_001302621.1, NM_001302622.1, NM_015831.2, XM_006715995.2, XM_011516228.2, XM_011516229.2
RefSeq (protéine)	NP_000656.1, NP_001269378.1, NP_001289550.1, NP_001289551.1, NP_056646.1, XP_006716058.1, XP_011514530.1, XP_011514531.1
Ensembl	ENSG00000087085
PDB	1B41, 1F8U, 1PUV, 1PUW, 1VZJ, 2CLJ, 2X8B, 3LII, 4BDT, 4EY4, 4EY5, 4EY6, 4EY7, 4EY8, 4M0E, 4M0F, 4PQE, 5FOQ, 5FPQ, 5HF5, 5HF6, 5HF8, 5HF9, 5HFA
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

En enzymologie, une acétylcholinestérase est une hydrolase qui catalyse la réaction :

CH₃COOCH₂CH₂N⁺(CH₃)₃ + H₂O → CH₃COO⁻ + HOCH₂CH₂N⁺(CH₃)₃.

Ces enzymes assurent le clivage de l'acétylcholine, un neurotransmetteur, en ion acétate et choline dans les synapses, réaction nécessaire pour permettre aux neurones cholinergiques de revenir à l'état de repos après leur activation par des influx nerveux, par exemple dans les plaques motrices.

On trouve également une protéine de 535 résidus d'acides aminés, N-glycosylée, ayant une activité enzymatique d'acétylcholinestérase (AChE) liée par un glycosylphosphatidylinositol (GPI) à la surface des globules rouges. Le polymorphisme (Yta→Ytb : His353Asn) de cette AChE érythrocytaire est à l'origine des antigènes du système de groupes sanguins Cartwright, système YT (011) antigènes Yta (001) très fréquent et Ytb(002) rare. Gène ACHE, OMIM (en) 112100, localisé en 7q22.1, fréquences allèliques en Europe : Yt^a 0.9559, Yt^b 0.0441. Lié génétiquement au gène Kell, lod score de 3.48 pour Θ = 0.28, soit une distance de 28 centimorgans. Un épissage au niveau du quatrième exon fait qu'au niveau C-terminal cette protéine peut être ancrée par un GPI à la surface de l'érythrocyte, mais pas sur le tissu nerveux^[3].

Notes et références

↑ (en) G. Kryger, M. Harel, K. Giles, L. Toker, B. Velan, A. Lazar, C. Kronman, D. Barak, N. Ariel, A. Shafferman, I. Silman et J. L. Sussman, « Structures of recombinant native and E202Q mutant human acetylcholinesterase complexed with the snake-venom toxin fasciculin-II », Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography, vol. 56, n^o Pt 11,‎ novembre 2000, p. 1385-1394 (PMID 11053835, DOI 10.1107/S0907444900010659, lire en ligne)
↑ ^{a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ Geoff Daniels, Human Blood Groups, 2^e édition, Blackwell Publishing.
↑ (en) Yves Bourne, Palmer Taylor, Pierre E. Bougis et Pascale Marchot, « Crystal Structure of Mouse Acetylcholinesterase – A Peripheral Site-Occluding Loop in a Tetrameric Assembly », Journal of Biological Chemistry, vol. 274, n^o 5,‎ 29 janvier 1999, p. 2963-2970 (PMID 9915834, DOI 10.1074/jbc.274.5.2963, lire en ligne)
↑ (en) Florian Nachon, Oluwatoyin A. Asojo, Gloria E. O. Borgstahl, Patrick Masson et Oksana Lockridge, « Role of Water in Aging of Human Butyrylcholinesterase Inhibited by Echothiophate: The Crystal Structure Suggests Two Alternative Mechanisms of Aging », Biochemistry, vol. 44, n^o 4,‎ février 2005, p. 1154-1162 (PMID 15667209, DOI 10.1021/bi048238d, lire en ligne)