Cytochrome c

Domaine protéique
Pfam	PF01322
InterPro	IPR002321
PROSITE	PDOC00169
SCOP	1cgo
SUPERFAMILY	1cgo

Domaine protéique
Pfam	PF00034
InterPro	IPR003088
PROSITE	PDOC00169
SCOP	1cry
SUPERFAMILY	1cry
Famille OPM	78
Protéine OPM	1hrc

	Cytochrome c
	; Structure du cytochrome c d'une cellule du myocarde de cheval montrant l'hème coordonné à un cation de fer (PDB 1HRC)
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Cytochrome c somatique
Symbole	CYCS
Synonymes	CYC, THC4, HCS
Fonction	Respiration cellulaire
Homo sapiens
Locus	7p15.3
Masse moléculaire	11 749 Da
Nombre de résidus	105 acides aminés
Entrez	54205
HUGO	19986
OMIM	123970
UniProt	P99999
RefSeq (ARNm)	NM_018947
RefSeq (protéine)	NP_061820.1
Ensembl	ENSG00000172115
PDB	1J3S, 2N9I, 2N9J, 3NWV, 3ZCF, 3ZOO
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Le cytochrome c est une petite hémoprotéine contenant une centaine de résidus d'acides aminés pour une masse d'environ 12 kDa. Il est très soluble dans l'eau, à raison d'environ 100 g·L^-1 aux conditions physiologiques, ce qui le distingue des autres cytochromes, qui sont plutôt liposolubles.

Rôle dans la respiration cellulaire

Article détaillé : chaîne respiratoire.

Le cytochrome c intervient dans la respiration cellulaire au niveau de la chaîne respiratoire, où il transporte un électron par molécule. Il est, pour ce faire, associé à la membrane mitochondriale interne et assure le transfert des électrons entre la coenzyme Q-cytochrome c réductase (complexe III) et la cytochrome c oxydase (complexe IV). Chez l'homme, il est codé par le gène CYCS sur le chromosome 7^[3].

Il peut également catalyser plusieurs réactions telles que des hydroxylations et l'oxydation aromatique, et présente également une activité peroxydase à travers l'oxydation de divers donneurs d'électrons tels que l'ABTS, l'acide 2-céto-4-thiométhylbutyrique et la 4-aminoantipyrine. Il intervient également dans au moins une forme de nitrite réductase^[4].

Rôle dans le cycle cellulaire

Article détaillé : apoptose.

Une espèce réactive de l'azote, le peroxynitrite peut directement réagir avec des protéines contenant des centres de métaux de transition. En oxydant l'hème ferreux en ses formes ferriques correspondantes, il peut ainsi affecter le cytochrome c (de même que des protéines essentielles telles que l'hémoglobine ou la myoglobine)^[5].

Le cytochrome c peut prendre une part active dans l'apoptose^[6]. L'activation de la voie apoptotique mitochondriale a pour effet de faire apparaître des mégapores permettant le passage du cytochrome c dans le cytosol, où il se lie au facteur activateur des protéases apoptotiques (APAF1). Ceci déclenche une cascade de réactions aboutissant à l'activation de caspases, enzymes protéolytiques directement responsables du phénomène d'apoptose, et à la formation de l'apoptosome.

Origine et évolution

Le cytochrome c est une protéine hautement conservée à travers l'ensemble des espèces, et notamment chez les eucaryotes, où les différences se limitent à quelques résidus seulement. Tous les cytochromes c étudiés présentent un potentiel standard de +0,25 V, et on peut par exemple montrer que la cytochrome c oxydase humaine réagit avec le cytochrome c de blé. La séquence du cytochrome c chez l'homme est identique à celle du chimpanzé mais différente, par exemple, de celle du cheval^[7]. Sa très large distribution chez les animaux, les plantes et de nombreux unicellulaires ainsi que sa petite taille (12 kDa) en font un outil de choix pour les études cladistiques visant à déterminer les parentés phylogénétiques entre espèces dans le cadre de la biologie de l'évolution^[8].

Cytochrome c de classe III

Cytochrome c HmcA de Desulfovibrio vulgaris (en) Hildenborough (PDB 1H29)

Domaine protéique
Pfam	PF02085
Clan Pfam	CL0317
InterPro	IPR020942
SCOP	2cdv
SUPERFAMILY	2cdv
CDD	cd08168

Voir aussi

Articles connexes

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Bibliographie

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Notes et références

↑ (en) Gordon W. Bushnell, Gordon V. Louie et Gary D. Brayer, « High-resolution three-dimensional structure of horse heart cytochrome c », Journal of Molecular Biology, vol. 214, n^o 2,‎ 20 juillet 1990, p. 585-595 (PMID 2166170, DOI 10.1016/0022-2836(90)90200-6, lire en ligne)
↑ ^{a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) Marco Tafani, Natalie O. Karpinich, Kathryn A. Hurster, John G. Pastorino, Timothy Schneider, Matteo A. Russo et John L. Farber, « Cytochrome c Release upon Fas Receptor Activation Depends on Translocation of Full-length Bid and the Induction of the Mitochondrial Permeability Transition », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, n^o 12,‎ 22 mars 2002, p. 10073-10082 (PMID 11790791, DOI 10.1074/jbc.M111350200, lire en ligne)
↑ (en) Jörg Simon et Peter M. H. Kroneck, « The Production of Ammonia by Multiheme Cytochromes c », Metal Ions in Life Sciences, vol. 14,‎ 3 mars 2014, p. 211-236 (PMID 25416396, DOI 10.1007/978-94-017-9269-1_9, lire en ligne)
↑ Pacher P, Beckman JS, Liaudet L, « Nitric oxide and peroxynitrite in health and disease », Physiol. Rev., vol. 87, n^o 1,‎ janvier 2007, p. 315–424 (PMID 17237348, PMCID 2248324, DOI 10.1152/physrev.00029.2006)
↑ (en) Xuesong Liu, Caryn Naekyung Kim, Jie Yang, Ronald Jemmerson et Xiaodong Wang, « Induction of Apoptotic Program in Cell-Free Extracts: Requirement for dATP and Cytochrome c », Cell, vol. 86, n^o 1,‎ 12 juillet 1996, p. 147-157 (PMID 8689682, DOI 10.1016/S0092-8674(00)80085-9, lire en ligne)
↑ (en) Université de l'Indiana à Bloomington, « Cytochrome C Comparison Lab » [PDF] (consulté le 20 décembre 2015).
↑ (en) E. Margoliash, « Primary Structure and Evolution of Cytochrome C », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 50, n^o 4,‎ octobre 1963, p. 672-679 (PMID 14077496, PMCID 221244, DOI 10.1073/pnas.50.4.672, JSTOR 72215, Bibcode 1963PNAS...50..672M, lire en ligne)
↑ (en) K. Miki, S. Sogabe, A. Uno, T. Ezoe, N. Kasai, M. Saeda, Y. Matsuura et M. Miki, « Application of an automatic molecular-replacement procedure to crystal structure analysis of cytochrome c2 from Rhodopseudomonas viridis », Acta Crystallographica Section D – Structural Biology, vol. 50,‎ mai 1994, p. 271-275 (PMID 15299438, DOI 10.1107/S0907444993013952, lire en ligne)