Motif structurel

En biochimie, un motif structurel, également écrit motif structural, est un arrangement tridimensionnel d'au moins deux structures secondaires de biopolymère…

Motif structurel
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Motif structurel

En biochimie, un motif structurel, également écrit motif structural, est un arrangement tridimensionnel d'au moins deux structures secondaires de biopolymères, tels que des protéines ou des acides nucléiques, ayant une signification fonctionnelle ou faisant partie d'un domaine protéique[1],[2].

Les motifs structurels des protéines sont souvent conservés au cours de l'évolution et peuvent être le signe de similitudes fonctionnelles entre protéines partageant un même motif structurel[3],[4],[5] ; il n'est cependant pas possible de déduire la fonction biologique d'une protéine sur la base de ses seuls motifs structurels, qui ne sont de surcroît pas toujours directement déductibles de leurs motifs séquentiels[6].

Des motifs structurels fréquemment rencontrés dans diverses protéines sont par exemple :

Les motifs séquentiels des acides nucléiques ne conduisent pas nécessairement à des motifs structurels distinctifs : ce peut être le cas pour certains acides ribonucléiques, avec des motifs dits « tige-boucle » (ou en épingle à cheveux) ou « en pseudonœud », mais l'ADN tend à conserver sa structure bicaténaire indépendamment de sa séquence nucléotidique.

Notes et références

  1. ↑ (en) John Kuriyan, The Molecules of Life: Physical and Chemical Principles, Garland Science, 2012, p. 151. (ISBN 978-1-135-08892-7)
  2. ↑ (en) Ruchi Singh, Bioinformatics: Genomics and Proteomics, Vikas Publishing House, 2015, p. 230. (ISBN 978-9-325-97855-3)
  3. ↑ (en) Florent Masseglia, Successes and New Directions in Data Mining, Idea Group Inc (IGI), 2008. (ISBN 978-1-599-04645-7)
  4. ↑ (en) David Lee, Oliver Redfern et Christine Orengo, « Predicting protein function from sequence and structure », Nature Reviews. Molecular Cell Biology, vol. 8, no 12,‎ , p. 995-1005 (PMID 18037900, DOI 10.1038/nrm2281, lire en ligne)
  5. ↑ (en) James C. Whisstock et Arthur M. Lesk, « Prediction of protein function from protein sequence and structure », Quarterly Reviews of Biophysics, vol. 36, no 3,‎ , p. 307-340 (PMID 15029827, DOI 10.1017/S0033583503003901, lire en ligne)
  6. ↑ (en) Damien Devos et Alfonso Valencia, « Practical limits of function prediction », Proteins, vol. 41, no 1,‎ , p. 98-107 (PMID 10944397, DOI 10.1002/1097-0134(20001001)41:1<98::AID-PROT120>3.0.CO;2-S, lire en ligne)
v · m
Structure secondaire des protéines
Hélice
Feuillet
Super structure secondaire
(motif structurel)
Acides aminés majoritairement dans :
les hélices
les feuillets
les parties désordonnées
sans préférence

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