Amylin

Insel-Amyloid-Polypeptid
Insel-Amyloid-Polypeptid
Primärstruktur von Amylin mit Disulfidbrücke und Spaltstellen
Insel-Amyloid-Polypeptid
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 37 aa; 3,9 kDa
Präkursor (89 aa; 9,8 kDa)
Bezeichner
Gen-Namen IAPP, IAP, DAP, AMYLIN
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Maus
Entrez 3375 15874
Ensembl ENSG00000121351 ENSMUSG00000041681
UniProt P10997 P12968
Refseq (mRNA) NM_000415 NM_010491
Refseq (Protein) NP_000406 NP_034621
Genlocus Chr 12: 21.42 – 21.42 Mb Chr 6: 142.26 – 142.26 Mb
PubMed-Suche 3375 15874

Amylin, auch Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), ist ein Peptidhormon, welches durch die β-Zellen der Bauchspeicheldrüse zusammen mit Insulin (allerdings nur in einem Hundertstel der Menge von Insulin) gebildet wird. Bei Funktionsunfähigkeit der Bauchspeicheldrüse (z. B. durch Diabetes) wird es wie Insulin nicht mehr produziert. Es ist ein Hauptbestandteil der Amyloidablagerungen in den Langerhansschen Inseln, die man z. B. bei Diabetes mellitus Typ II findet.

Funktion

Amylin ist ein Teil des endokrinen Systems und greift in den Kohlenhydratstoffwechsel ein. Es ergänzt hierbei das Insulin.[1] Obgleich die komplette Funktion des Amylins noch nicht vollständig bekannt ist, wird angenommen, dass Amylin den Blutzuckerspiegel stabilisiert, indem es die Abgabe von Glucagon hemmt.

Struktur

Die Primärstruktur des humanen Peptids besteht aus 37 Aminosäuren mit einer Disulfidbrücke zwischen den Cysteinen Cys-2 und Cys-7.[2] Das Gen befindet sich auf Chromosom 12.

Pharmakologie

Amylin spielt eine Rolle bei der Langzeitregulation der Nahrungsaufnahme,[3] weshalb der Einsatz als Appetitzügler untersucht wird. Aus diesem Grund ist eventuell auch sein Einsatz als Mittel zur Behandlung von Diabetes Typ 1 und 2 möglich. Weiterhin zeigt eine Publikation einen positiven Einfluss bei der Verminderung von Osteoporose.[4]

Einzelnachweise

  1. ↑ tumaini.de: Amylin (Memento vom 9. November 2007 im Internet Archive)
  2. ↑ UniProt P10997
  3. ↑ medicalforum.ch: Regulation der Nahrungsaufnahme durch Amylin und verwandte Peptide. (Memento vom 19. Dezember 2015 im Internet Archive) (PDF; 85 kB)
  4. ↑ medizin-aspekte.de: Amylin verhindert Knochenschwund bei Osteoporose. (Memento vom 19. August 2007 im Internet Archive)

Literatur

  • G. J. Cooper, A. C. Willis, A. Clark, R. C. Turner, R. B. Sim, K. B. Reid: Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients. In: Proc Natl Acad Sci U S A. 84(23), 1987 Dec, S. 8628–8632. PMID 3317417
  • P. Westermark, C. Wernstedt, E. Wilander, D. W. Hayden, T. D. O’Brien, K. H. Johnson: Amyloid fibrils in human insulinoma and islets of Langerhans of the diabetic cat are derived from a neuropeptide-like protein also present in normal islet cells. In: Proc Natl Acad Sci U S A. 84(11), 1987 Jun, S. 3881–3885. PMID 3035556

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